1樓：匿名使用者
蛋白質組(proteome)的概念最先由marc wilkins提出，指由一個基因組或一個細胞、組織表達的所有蛋白質. 蛋白質組的概念與基因組的概念有許多差別，它隨著組織、甚至環境狀態的不同而改變. 在轉錄時，一個基因可以多種mrna形式剪接，並且，同一蛋白可能以許多形式進行翻譯後的修飾.
故一個蛋白質組不是一個基因組的直接產物，蛋白質組中蛋白質的數目有時可以超過基因組的數目. 蛋白質組學處於早期「發育」狀態，這個領域的專家否認它是單純的方法學，就像基因組學一樣，不是一個封閉的、概念化的穩定的知識體系，而是一個領域. 蛋白質組學集中於動態描述基因調節，對基因表達的蛋白質水平進行定量的測定，作為一門科學，蛋白質組研究並非從零開始，它是已有20多年曆史的蛋白質(多肽)譜和基因產物圖譜技術的一種延伸.
多肽圖譜依靠雙向電泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2-de)和進一步的圖象分析；而基因產物圖譜依靠多種分離後的分析，如質譜技術、氨基酸組分分析等.
蛋白質組學研究內容
主要有兩方面，一是結構蛋白質組學，二是功能蛋白質組學。其研究前沿大致分為三個方面：
① 針對有關基因組或轉錄組資料庫的生物體或組織細胞，建立其蛋白質組或亞蛋白質組及其蛋白質組連鎖群，即組成性蛋白質組學。
② 以重要生命過程或人類重大疾病為物件，進行重要生理病理體系或過程的區域性蛋白質組或比較蛋白質組學。
③ 通過多種先進技術研究蛋白質之間的相互作用，繪製某個體系的蛋白，即相互作用蛋白質組學，又稱為「細胞圖譜」蛋白質組學。
蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點
2樓：匿名使用者
為**生物程序的分子機制，需要確定介導這個過程的蛋白質-蛋白質間的相互作用。研究蛋白質間相互作用的主要技術總結如下：
一、酵母雙雜交系統
酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後，誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子，啟動報道 基因在酵母細胞內的表達，如果檢測到報道基因的表達產物，則說明兩者之間有相互作用，反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大 規模蛋白質之間相互作用的研究。
在實際工作中，人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。angermayr等設計了一個sos蛋白介 導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能，豐富了酵母雙雜交系統的功能。
此外，酵母雙雜交系統的作用也已擴充套件至對蛋白質的鑑定。
二、噬茵體展示技術
在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連線一單克隆抗體的dna序列，當噬菌體生長時，表面就表達出相應的單抗，再將噬菌體過柱，柱上若含目的蛋白，就會與相應抗體 特異性結合，這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用，不僅有高通量及簡便的特點，還具有直接得到基因、高選擇性的篩選複雜混 合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前，用優化的噬菌體展示技術，已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cdna文 庫，並分離出了人上皮生長因子訊號傳導途徑中的訊號分子。
三、等離子共振技術
表 面等離子共振技術(su***ce pla**on resonance，spr)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種奈米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」，當待測蛋白與誘餌蛋白結合後，薄 膜的共振性質會發生改變，通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。spr技術的優點是不需標記物或染料，反應過程可實時監控。
測定快速且安全，還可用於檢測 蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。
四、熒光能量轉移技術
熒 光共振能量轉移（fret ）廣泛用於研究分子間的距離及其相互作用; 與熒光顯微鏡結合，可定量獲取有關生物活體內蛋白質、脂類、dna 和rna 的時空資訊。隨著綠色熒光蛋白（gfp）的發展，fret 熒光顯微鏡有可能實時測量活體細胞內分子的動態性質。提出了一種定量測量fret效率以及供體與受體間距離的簡單方法，僅需使用一組濾光片和測量一個比 值，利用供體和受體的發射譜消除光譜間的串擾。
該方法簡單快速，可實時定量測量fret 的效率和供體與受體間的距離，尤其適用於基於gfp 的供體受體對。
五、抗體與蛋白質陣列技術
蛋 白晶片技術的出現給蛋白質組學研究帶來新的思路。蛋白質組學研究中一個主要的內容就是研究在不同生理狀態下蛋白水平的量變，微型化，整合化，高通量化的抗 體晶片就是一個非常好的研究工具，他也是晶片中發展最快的晶片，而且在技術上已經日益成熟。這些抗體晶片有的已經在向臨床應用上發展，比如腫瘤標誌物抗體 晶片等，還有很多已經應用再眼就的各個領域裡。
六、免疫共沉澱技術 免 疫共沉澱主要是用來研究蛋白質與蛋白質相互作用的一種技術，其基本原理是，在細胞裂解液中加入抗興趣蛋白的抗體，孵育後再加入與抗體特異結合的結合於 pansobin珠上的金黃色葡萄球菌蛋白a(spa)，若細胞中有正與興趣蛋白結合的目的蛋白，就可以形成這樣一種複合物：「目的蛋白—興趣蛋白—抗興 趣蛋白抗體—spa\|pansobin」，因為spa\|pansobin比較大，這樣複合物在離心時就被分離出來。經變性聚丙烯醯胺凝膠電泳，複合物 四組分又被分開。
然後經western blotting法，用抗體檢測目的蛋白是什麼，是否為**蛋白。這種方法得到的目的蛋白是在細胞內天然與興趣蛋白結合的，符合體內實際情況，得到的蛋白 可信度高。但這種方法有兩個缺陷：
一是兩種蛋白質的結合可能不是直接結合，而可能有第三者在中間起橋樑作用；二是必須在實驗前**目的蛋白是什麼，以選擇 最後檢測的抗體，所以，若**不正確，實驗就得不到結果，方法本身具有冒險性。
七、pull-down技術
蛋 白質相互作用的型別有牢固型相互作用和暫時型相互作用兩種。牢固型相互作用以多亞基蛋白複合體常見，最好通過免疫共沉澱（co-ip） 、pull-down技術或far-western法研究。pull-down技術用固相化的、已標記的餌蛋白或標籤蛋白（生物素-、polyhis-或 gst-），從細胞裂解液中釣出與之相互作用的蛋白。
通過pull-down技術可以確定已知的蛋白與釣出蛋白或已純化的相關蛋白間的相互作用關係，從體 外傳路或翻譯體系中檢測出蛋白相互作用關係。
蛋白質組學的研究特點有哪些？蛋白質組學的研究內容有哪些？目前在蛋白質組學的研究中主要採用了哪些技術 10
3樓：落沙無痕
因為不太瞭解也不知道樓主想要回答的側重點是什麼，就去知網上找了三篇文獻，pdf格式的
嗯，樓主可以稍花時間看一下，肯定我比簡單複述有收穫
基因組學和蛋白組學，他們的特點和優勢與傳統的技術相比有哪些差異
4樓：匿名使用者
傳統技術是針對單個單個的蛋白啦，基因啦來研究的。好比面試選人，一個一個來。
組學的特點就是量大，批量基因，批量蛋白比較性的研究，好比選人時一個班一個班來比較挑選，效率高，容易發現新分子。對功能解釋、新功能、新藥物等提供可靠的指標。
蛋白質組學研究不同組織蛋白質的差異 常用那些技術或軟體？
5樓：匿名使用者
蛋白質組學常用的研究方法有2-d電泳和質譜技術，2-d電泳解析度較低，小分子和低電荷的蛋白不容易檢測，近年來常用的質譜技術maldi-tof-ms 和seldi-tof-ms技術。這兩種質譜技術常用的軟體有biomarker wizard version 3.1.
0 (ciphergen biosystems)和 protein biological system iic mass spectrometer reader (pbs iic, ciphergegn biosystems)。
蛋白質組學的研究手段有哪些
6樓：匿名使用者
比較多：最基本的
1、雙向電泳技術（理想目的：將細胞（或組織）內所有蛋白質都分離開來）2、質譜技術及一系列派生技術 （測蛋白質序列）3 、蛋白質互相作用研究：
酵母雙雜交，細菌雙雜交，免疫共沉澱技術，pull-down，fret,bifc等
4、蛋白質定位：
熒游標記技術，共聚焦熒光顯微鏡技術，免疫熒光，免疫化學等技術。
蛋白質組學的研究特點有哪些？蛋白質組學的研究內容有哪些？目前
因為不太瞭解也不知道樓主想要回答的側重點是什麼，就去知網上找了三篇文獻，pdf格式的 嗯，樓主可以稍花時間看一下，肯定我比簡單複述有收穫 蛋白質組學的研究特點有哪些 蛋白質組學是研究蛋白質組或應用大規模蛋白質分離和識別技術研究蛋白質組的一門學科，是對基因組所表達的整套蛋白質的分析。包括蛋白質的表達水...
什麼食物含有蛋白質 哪些食物含有蛋白質
含蛋白質多的食物包括 牲畜的奶，如牛奶 羊奶 馬奶等 畜肉，如牛 羊 豬 狗肉等 禽肉，如雞 鴨 鵝 鵪鶉 駝鳥等 蛋類，如雞蛋 鴨蛋 鵪鶉 蛋等及魚 蝦 蟹等 還有大豆類，包括黃豆 大青豆和黑豆等，其中以黃豆的營養價值最高，它是嬰幼兒食品中優質的蛋白質 此外像芝麻 瓜子 核桃 杏仁 松子等乾果類的...
大豆蛋白質與乳清蛋白質的區別
區別1 不同 大豆蛋白是源自大豆植物的基於植物的蛋白質。乳清蛋白是源自牛奶的基於動物的蛋白質。2 吸收率不同 乳清蛋白在所有蛋白質中具有最快的吸收率。這一特性使得乳清蛋白對於鍛鍊前的 燃料 蛋白質可以被快速利用 和鍛鍊後的恢復 重建被分解的肌肉 都很好。大豆蛋白具有中等的吸收率，這使得其立即恢復肌肉...