PH對蛋白質帶電狀態有什麼影響,PH對酶活性有什麼影響

2021-03-04 04:56:54 字數 2343 閱讀 6441

1樓:匿名使用者

氨基酸的帶

覆電狀況取決於所制處環境的ph值,改變

baiph值可以使氨基酸帶du正電荷或負zhi電荷.ph較小時,氨基dao酸帶正電;ph較大時,氨基酸帶負電.(大還是小是與pi比較)

也可使它處於正負電荷數相等,即淨電荷為零的兩性離子狀態.使氨基酸所帶正負電荷數相等即淨電荷為零時的溶液ph值稱為該aa的等電點(pi).

蛋白質和氨基酸差不多,蛋白質所含的氨基酸的帶電性質決定了蛋白質的總帶電狀態.

ph對酶活性有什麼影響?

2樓:匿名使用者

酶在最適ph範圍內表現出活性,大於或小於最適ph,都會降低酶活性。主要表現在兩個方面:改變底物分子和酶分子的帶電狀態,從而影響酶和底物的結合;過高或過低的ph都會影響酶的穩定性,進而使酶遭受不可逆破壞。

人體中的大部分酶所處環境的ph值越接近7,催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在ph值為1~2的環境中,胰蛋白酶的最適ph在8左右。酶的化學本質是蛋白質或rna,因此它也具有一級、二級、**,乃至四級結構。

按其分子組成的不同,可分為單純酶和結合酶。

酶反應的特點:

1、高效性:酶的催化效率比無機催化劑更高,使得反應速率更快;

2、專一性:一種酶只能催化一種或一類底物,如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽;

3、多樣性:酶的種類很多,迄今為止已發現約4000多種酶,在生物體中的酶遠遠大於這個數量;

4、溫和性:是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的;

5、活性可調節性:包括抑制劑和啟用劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等;

6、易變性:大多數酶是蛋白質,因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞。

3樓:今天我好高興

ph偏高或偏低,酶活性明顯降低。

1過酸、過鹼能使酶本身變性失活

2ph改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適ph時,酶分子上活性基團的解離狀態最適於與底物結合,ph高於或低於最適ph時,活性基團的解離狀態發生改變,酶和底物的結合力降低,因而酶反應速率降低。

3ph能影響底物的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態,才適於與酶結合發生反應。若ph的改變影響了這些基團的解離,使之不適於與酶結合,當然反應速度亦會減慢。

化學本質為蛋白質的酶受到物理或化學因素影響,其分子內部原有的高度規律性結構發生變化,次級鍵(如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、範德華引力等)被破壞,蛋白質分子從原來有秩序的捲曲緊密結構變為無秩序的鬆散伸展狀結構,即

二、**以上的高階結構被破壞,但由共價鍵(如肽鍵和二硫鍵)形成的一級結構沒有被破壞。變性蛋白質的生物功能喪失。不過,蛋白質的變性作用,如不過於劇烈,蛋白質分子的內部結構變化不大,是一種可逆反應,如胃蛋白酶加熱至80—90°C時,無消化蛋白質的能力,將溫度再降到37°C,則它又可恢復消化蛋白質的能力。

但隨變性時間的增加,條件加劇、變性程度也加深,這樣就達不到可逆的變性。

化學本質為核酸的酶受到溫度、ph、離子強度、變性劑等因素影響,次級鍵——氫鍵斷裂,空間結構破壞,生物學功能部分或全部喪失。

蛋白質等電點

4樓:知識青年

等電點bai是一個分子或者表面

du不帶電荷時的ph值。是zhi針對帶電dao荷的物質而言,不只限於兩

內性電解質如容氨基酸和蛋白質。當然,蛋白質是兩性電解質,其等電點和它所含的酸性氨基酸和鹼性氨基酸的數量比例有關。各種蛋白質因氨基酸殘基組成不同,等電點也不一樣。

5樓:匿名使用者

根本就是你的命bai題有問題,把du那個「呈鹼zhi性」去掉啊dao,酸鹼性是說在版溶液中h離子的濃

權度根據公式換算得到的值,不是因為蛋白帶正電或者負電而算出來的。

蛋白等電點是它的性質在一定條件下不變,所以pi是確定的,ph是由溶液中h離子的濃度決定的,前題是pi

如果你說一個水溶液中,只有一種蛋白,沒有別的任何試劑,而這個時候蛋白靜電荷為負,也就是蛋白表觀電荷為負電,那麼影響水溶液ph值的只有蛋白的某些基團影響溶液中的h離子濃度,這個時候溶液ph值也還是看溶液中h離子濃度了,只不過這個時候h離子濃度時由於蛋白解離影響的。

6樓:匿名使用者

不同的蛋白copy質,pi=ph 的點在鹼性、中性和bai酸性區域都有du

可能。只要ph大於pi,溶液中zhi多數蛋白質會dao解離出氫離子而帶有負電荷。如果一種蛋白質的pi=4.

0,那麼,在ph大於4.0(雖然4.0——7.

0之間溶液呈酸性)的溶液中,大部分蛋白質帶有負電荷。這就說明,決定蛋白質是否帶有負電荷的不是溶液的ph是否大於7,而是由蛋白質的pi決定的。

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